Biologia AR Szczecin

ZAGADNIENIA Z „PZREMIANY PRODUKTÓW POCHODZENIA ZWIERZĘCEGO”


1.    Tłuszcze zwierzęce budowa i rola.

TŁUSZCZE (Lipidy) – ich rola w organizmie:
-źródło tłuszczu zapasowego
-główny składnik membran komórkowych

Miejsce gromadzenia się tłuszczu:
1)    tłuszcz zapasowy:
-pod skórą
-w okolicy steku (u drobiu)
-wokół nerek
-wokół jelit
2) jako tłuszcz międzymięśniowy (śródmięśniowy) występuje w postaci tłuszczu:
-pozawłókienkowego
-śródwłókienkowego
    pozawłókienkowy – występuje w komórkach tłuszczowych tkanki łącznej i posiada bardzo miękką konsystencję, bardziej niż tłuszcz zapasowy zlokalizowany w pokładach tłuszczowych. Mięśnie mniej pracujące zawierają więcej tłuszczu pozawłókienkowego i wykazują pożądaną włókienkowatość, ma na niego wpływ pasza.
    śródwłókienkowy – wewnątrz włókien przyjmuje formę kropel rozproszonych w sarkoplazmie, w skład wchodzą przede wszystkim tłuszcze złożone (fosfolipidy takie jak lecytyna i kefalina) Stanowią 50% kwasów tłuszczowych nienasyconych. Są dla konsumentów źródłem NIKT. Jest to specyficzny tłuszcz strukturalny prawie nie zależny od podawanej paszy a zależny od cech genetycznych i osobniczych.

Im więcej tłuszczu śródmięśniowego tym kruchość i soczystość mięsa jest większa.

Ilość tłuszczu w organizmie zależy od:
-gatunku drobiu (drób wodny ma predyspozycje do odkładania większych ilości tłuszczów zapasowych)
-wieku ptaków (tuszki ptaków starszych są przeważnie bardziej przetłuszczone niż młodych, ale złogi tłuszczowe mogą zanikać podczas niedoborów pokarmowych)
-pory roku (znana jest atawistyczna skłonność gęsi do gromadzenia tłuszczu jesienią jako zapas energii podczas przelotu na południe)

Tłuszcze zwierzęce są zbudowane z trójglicerydów mieszanych tzn. takich, w których grupy hydroksylowe glicerolu zostały estryfikowane przez różne kwasy tłuszczowe. Rodzaj i stosunek kwasów nasyconych i nienasyconych decydują o takich właściwościach lipidów jak:
-konsystencja
-wartość biologiczna
-odporność na utlenianie
Skład kwasów tłuszczowych zależy od:
-gatunku zwierząt (wołowina, drób)
-rodzaju tłuszczów dostarczanych w paszy

Tłuszcze zbudowane są z alkoholu trójwodorotlenowego, gliceryny i kwasów tłuszczowych:
-w mięsie występuje 11-12 różnych kwasów tłuszczowych daje to 550 kombinacji
-składnikiem niezmiennym jest gliceryna
-konsystencja zależy od tego ile jest kwasów nienasyconych

2.    Przemiany zachodzące w tłuszczach.

Przemiany tłuszczów:
1)    Wskutek chłodzenia tusz następuje spadek temperatury mięsa i tłuszczu, dochodzi do zmian konsystencji tłuszczu, który stanie się bardzo sztywny, twardy i łamliwy.
2)    Wobec braku krążenia krwi i dowozu przeciwutleniaczy (antyoksydantów) tłuszcz staje się podatny na utlenienie (autooksydacja), które przebiega samoczynnie lub jest katalizowane przez lipooksygenazę; autooksydacja potęguje się z upływem czasu prowadząc do: powstania nadtlenków i przy długim przechowywaniu do aldehydów, sądzi się, że dochodzi do katalizowanej przez lipazy hydrolizy tłuszczów, których utlenianie doprowadza do powstania lotnych związków karbonylowych, głównie ketonów, szczególnie podczas obróbki termicznej.

Przemiany tłuszczów podczas dojrzewania, to głównie:
    zmiany ich konsystencji
    oraz procesy samoutleniania
    procesy dojrzewania zachodzą szybciej w mięśniach zwierząt uzyskujących szybciej dojrzałość ubojową
    spośród trzech najbardziej analizowanych gatunków zwierząt najszybszą degradację obserwuje się w mięsie drobiu, potem świń i najpóźniej u bydła.
    potwierdzeniem jest obserwacja procesów dojrzewania mięsa dziczyzny. Wiadomo, że dojrzewania mięsa dzików zachodzi nawet dłużej niż w przypadku bydła.
    biorąc jednak pod uwagę, że 70-80 kilogramów dzik uzyskuje dopiero po 3-4 latach, można wnioskować, że aparat enzymatyczny jego mięśni jest wolniejszy niż w mięsie normalnej świni czy nawet bydła.
    wolniejsze procesy katabolizmu białek za życia skutkują, więc powolniejszym ich rozkładem po uboju.

3.    Białka łącznotkankowe.

Białka łącznotkankowe (białka stromy) należą do nich:
-kolagen
-elastyna
-retikulina
Kolagen – glikoprotein zawierający:
-małe ilości galaktozy i glukozy
-wśród aminokwasów przeważa glicyna (ok. 30%)
-zawiera też hydroksyprolinę (ok. 13%) i hydroksylizynę
-nie ma tryptofanu i cystyny
-tyrozyna, metionina
Podstawowa jednostką strukturową kolagenu jest tropokolagen, który uformowany jest z 3 łańcuchów polipeptydowych, połączonych wiązaniami sieciującymi. W miarę starzenia się zwierząt w kolagenie powstaje więcej wiązań sieciujących sieciujących czym wiąże się twardnienie mięsa z wiekiem.
Przy dłuższym ogrzewaniu w temperaturze powyżej 65°C kolagen pęcznieje, rozpuszcza się w wodzie i przechodzi w żelatynę. Kolagen i żelatyna ma zdolności do silnego wiązania znacznych ilości wody z utworzeniem stabilnych  żeli, co jest powszechnie wykorzystywane w przetwórstwie.
Elastyna – występuje głównie w ścięgnach i w ścianach naczyń krwionośnych występuje w ilości 1% w stosunku do wszystkich białek mięsa, zawiera mało aminokwasów kwaśnych i zasadowych, dużo glicyny i aminy, podczas ogrzewania nie żeluje. Organizm człowieka nie potrafi jej wykorzystać. Odporna na działanie soków trawiennych.
Retikulina – tworzy delikatną siatkę wokół komórek i naczyń krwionośnych i utrzymuje je w określonym położeniu. Ilość ok. 0,2% w stosunku do wszystkich białek. Brak wartości kulinarnych.

4.    Białka miofibrylarne.

BIAŁKA KURCZLIWE (miozyna, aktyna) stanowiące główną masę mięsa i spełniające podstawową rolę w skurczu i rozkurczu, czyli w kontrakcji mięśni.
Miozyna składa się z:
-2 ciężkich łańcuchów peptydowych
-4 lekkich łańcuchów peptydowych
jest białkiem o charakterze kwasowym
Kompleks miozyny z aktyną (aktomiozyny) ma decydujący wpływ, na niektóre właściwości technologiczne mięsa jak wodochłonność, zdolność do emuglowania i żelowania.
Miozyna ma właściwości enzymu aktywującego rozkład kwasu ATP i nazywa się ją ATP-azą miofibrylarną w odróżnieniu od ATP-azy sarkoplazmatycznej znajdują się w sarkoplazmie.
Jony Ca aktywują natomiast małe ilości mg dezaktywują.
Aktyna tworzy ciemne filamenty:
-ma charakter bardziej kwasowy niż miozyna
-jest jej mniej niż miozyny
W jej skład wchodzi aminokwas 3-metylohistydyna, którą wykorzystuje się jako wskaźnik do wykrywania zafałszowania mięsa innymi białkami niemięśniowymi.
Aktyna może występować w dwóch postaciach:
-monomerycznej (globularnej) zwanej G-aktyną
-spolimeryzowanej (włókienkowej) naturalnie występującej w mięśniach zwanej F-aktyną, ma ona zdolność do przejściowego wchodzenia w reakcje z miozyną podczas kontrakcji mięśni a także trwalszego połączenia z nią podczas dojrzewania mięsa w kompleks zwany aktomiozyną.

Białka miofibrylarne regulujące – ich funkcja polega na bezpośrednim regulowaniu procesu odtwarzania kompleksu ATP-aktyna-miozyna, zalicza się do nich:
-tropomiozynę – związaną z F-aktyną, stanowi 5% miofibryli
-troponinę – związana z F-aktyną – reaguje na jony Ca
-białko M – tworzy linie M
-α-aktyną – znajduje się w linii 2
-białko C – związane z miozyną
-β-aktyninę – związana z aktyną
Białko miofibrylarne cytoszkieletowe (sieć włókien białkowych białkowych – warunkujących w obrębie cytoplazmy) Białka te nazwano elastycznymi. Zanikanie konektyny degradowanej w obecności Ca już wkrótce po śmierci zwierzęcia w parze ze wzrostem kruchości mięsa. Białka elastyczne uważa się za białka odpowiedzialne za kruchość mięsa. Zauważa się duże podobieństwo w budowie do kolagenu czy retikuliny.

5.    Białka sarkoplazmatyczne.

Białka sarkoplazmy – stanowią ok. 30% wszystkich białek mięśniowych. Są rozpuszczalne w wodzie i w bardzo rozcieńczonych roztworach soli. Do tych białek należy:
-kilkadziesiąt enzymów (przeważnie cyklu glikolitycznego, a wśród nich dehydrogenaza fosforo-glicero-aldehydowa i kreatyno-kinaza)
-cytochromy
-mioglobina
Zalicza się również hemoglobinę, która jest wprawdzie białkiem krwi lecz ma pewne cechy prawie identyczne z mioglobiną, zwłaszcza barwotwórcze.
Podział włókien mięśniowych ze względu na ich barwę spowodowaną różną zawartością mioglobiny: wyróżnia się włókna mięśniowe:
-białe
-czerwone
-pośrednie
Włókna białe – więcej w mięśniach piersiowych kurcząt i mięśniu najdłuższym u świń (występują w przeważającej większości.
Mioglobina (Mb) i hemoglobina (Hb) są białkami złożonymi – chromoproteidy. Ich grupą prostetyczną jest hem – kompleks porfiryty z żelazem, a białkiem jest globina. Główną ich rolą jest przenoszenie tlenu.
Denaturacja mioglobiny następuje w temperaturze 62°C, hemoglobiny w temperaturze 85°C. Mioglobina i hemoglobina wykazują duże powinowactwo do tlenku azotu, właściwość tą wykorzystuje się w procesie peklowania mięsa. Pochodne nitrozowe Mb i Hb przechodzą podczas ogrzewania w trwały barwnik czerwony, typowe dla mięsa peklowanego.

6.    Białka regulujące.

Białka miofibrylarne regulujące – ich funkcja polega na bezpośrednim regulowaniu procesu odtwarzania kompleksu ATP-aktyna-miozyna, zalicza się do nich:
-tropomiozynę – związaną z F-aktyną, stanowi 5% miofibryli
-troponinę – związana z F-aktyną – reaguje na jony Ca
-białko M – tworzy linie M
-α-aktyną – znajduje się w linii 2
-białko C – związane z miozyną
-β-aktyninę – związana z aktyną

7.    Rodzaje białek występujących w mięsie.

Białko mięśniowe dzieli się najczęściej na:
1.    miofibrylarne:
    kurczliwe
    regulujące
    cytoszkieletowe
1.    sarkoplazmatyczną
2.    łącznotkankowe

8.    Rola wody w mięsie.

W mięsie występuje woda hydratacyjna i strukturalna. Woda hydratacyjna związana jest chemicznie z grupami karboksylowymi, aminowymi, hydroksylowymi i tiolowymi. Stanowi biologiczna osłonę białek, nadaje im charakter koloidów. Jej utrata powoduje denaturację białek. Woda strukturalna utrzymywana jest w mięsie działaniem sił fizycznych powstających w wyniku specyficznej struktury histologicznej tkanki mięśniowej, stanowiącej cos na kształt systemu połączonych kanalików. Ta woda utrzymuje cechy normalnej wody. Rodzaje wody związanej z białkiem: woda związana (woda która nie daje się wydzielić poprzez nacisk lub wirowanie), woda luźna (można ją wyprowadzić droga nacisku), woda naturalna (woda, która znajdowała się  fizjologicznie w mięśniach przez procesem technologicznym), woda obca (woda, która została wprowadzona do mięsa podczas zabiegów technologicznych).

9.    Sole mineralne.

Substancje mineralne utrzymują ciśnienie osmotycznej i elektrolitycznej równowagi komórek i tkanek w mięsie:
-potas 285-355 mg/%
-fosfor 140-189 mg/%
-sód 70-90 mg/%
-chlor 9-85 mg/%
-magnez 10-24 mg/%
-wapń 8-11 mg/%
-żelazo 1,1-2,7 mg/%
-pierwiastki śladowe egzogenne: miedź, mangan, cynk, kobalt, molibden 0,06-0,08 mg/%
-pierwiastki, które nie są niezbędne , ale uczestniczą: srebro, glin, cyna, ołów, chrom, nikiel, uran, wanad, selen, krzem, beryl, fluor.

10.    Węglowodany.

-Węglowodanów w mięsie jest około 0,9-1,0%. Głównym przedstawicielem węglowodanów w mięśniu jest glikogen zbudowany z cząstek glukozy. Zawartość węglowodany i ulega dużym wahaniom w zależności od rodzaju mięśnia, gatunku i kondycji zwierzęcia oraz bardzo dużym wahaniom w zależności od postępowania ze zwierzętami przed ubojem, a więc od warunków, z jakimi stykały się one podczas obrotu przedubojowego. Bogatsze w zasoby glikogenu są mięśnie bardziej czynne, wykonujące większą prą s za życia zwierzęcia. Przeciętna zawartość glikogenu w wołowinie wynosi 306-725 mc przy skrajnych wahaniach 106-1106 mg%. W wieprzowinie glikogen waha się w zakresie 400-500 mg% przy wahaniach skrajnych 110-810 mg%. U cieląt nowonarodzony  glikogenu jest 700-1600 mg% i wraz z wiekiem jego poziom spada. Mięso końske i psie wykazuje około 900 mg% glikogenu. Zaobserwowano związek między zawartością glikogenu a stanem odżywienia zwierząt. Wielokrotnie wspominano już, że szczególnie istotny wpływ na poziom glikogenu mięśniowego wywiera postępowanie ze zwierzętami przed ubojem. Stresy, na działanie których narażone są zwierzęta podczas skupu i obrotu, sam ubój, towarzyszące im wysiłki fizyczne i zmęczenie psychiczne, niepokój, głód i pragnienie wpływają na po¬ziom glikogenu mięśniowego i jak to wykażemy nieco później w ten sposób decydują o przyszłej jakości i trwałości uzyskanego mięsa. Zawartość glikogenu w mięśniu szybko spada po uboju a narasta ilość produktów jego rozkładu, głównie kwasu mlekowego, pirogronowego i; innych kwasów trójwęglowych. Glikogen mięśniowy zbudowany jest w formie rozgałęzionych łańcuchów, przy czym jego podstawowa ilość zbudowana jest z wiązań 1,4 glikozydowych, które nie mogą być rozkładane przez własny mięśniowy aparat enzymatyczny. Boczne gałązki przyłączo¬ne są do głównego łańcucha i zbudowane są z wiązań 1,6 glikozydowych, doskonale rozkładanych przez aparat enzymatyczny własny mięśnia. Struktura glikogenu przypomi¬na nieco rozgałęzioną choinkę. Część rozgałęziona nosi nazwę glikogenu labilnego i może być rozkładana lub odbudowywana w zależności od potrzeb. Rozkładana jest w okresie wytężonej pracy i dużego zapotrzebowania energetycznego ustroju, natomiast odbudowywana może się odbywać jedynie w okresach spoczynkowych/Rezerwy gliko¬genu w orgaryzmie znajdują się w wątrobie, zawierającej niekiedy nawet do 4,5% tego węglowodanu.W wątrobie możliwa jest również jego resynteza z kwasu mlekowego kosztem spalenia w cyklu oddechowym Krebsa 1/5 jego ilości do dwutlenku węgla i wody w celu uzyskania energii koniecznej dla tej syntezy.


11.    Podstawowy skład chemiczny mięsa chudego.

Podstawowy skład chemiczny mięsa to zawartość:
- wody w granicach 70-75%;
- białka ogólnego w granicach 17,5-20%;
- azotowych związków wyciągowych około 2%;
- węglowodanów około 1%;
- tłuszczów w granicach 0,7-9%;
- składników mineralnych w granicach 0,8-1,8%;
- witamin w ilości procentowo niewymiernej;
- enzymów w ilości nieokreślonej, gdyż każde białko może być enzymem i różni badacze szacują ich ilość w granicach 33-66% ogólnej zawartości białek mięśniowych;
- barwników mięśniowych w granicach 700-1500 mg%.
Jak widać z podanego zestawienia ilości składników ulegają dużym wahaniom i zależy od: gatunku, wieku, rasy, płci, stopnia utuczenia i od użytkowości zwierzęcia oraz od poszczególnych części tuszy.


12.    Budowa histologiczna mięśni.

Tkanka mięśniowa stanowi około 40% !ub więcej ciała zwierzęcego. Podstawowym zadaniem mięśni jest zamiana energii chemicznej w pracę mechaniczną. Mięsień serco¬wy pracę te wykonuje w sposób ciągły, natomiast mięśnie szkieletowe w krótkich odstę¬pach czasu. Wykonywanie pracy mechanicznej przez mięśnie wynika z ich budowy włókienkowej oraz znacznej kurczliwości. Ze względu na budowę morfologiczną i funk¬cje, tkanka mięśniowa dzieli się na tkankę mięśniową gładką i poprzecznie prążkowaną.
Tkanka mięśniowa gładka
Zbudowana jest z miocytów, czyli komórek mięśniowych gładkich, które nie mają na j swej powierzchni wyraźnie widocznej błony, jak mięśnie poprzecznie prążkowane. ] Wzdłuż długiej osi komórki ułożone są włókienka kurczliwe, zwane miofibrylami. Każ¬de włókienko kurczliwe składa się z submikroskopowych niteczek polipeptydowych. Skurcz takiego mięśnia jest niezależny od woli i nie wymaga specjalnych bodźców nerwowych. W czasie skurczu komórka ulega skróceniu i pogrubieniu. Komórki mi꬜niowe gładkie z jądrem w kształcie pałeczkowatym tworzą najczęściej pęczki połą¬czone tkanką łączną wiotką. Mięśnie gładkie występują w ścianach naczyń krwiono¬śnych, przewodu pokarmowego, dróg oddechowych, z wyjątkiem krtani i w układzie moczowo-płciowym. Tego typu mięśnie nie mają większego znaczenia technologicz¬nego i w większości przypadków stanowią odpady produkcyjne w technologii mięsa. W •
Tkanka mięśniowa poprzecznie prążkowana
Stanowi mięso i ma największe znaczenie technologiczne. stanowią je mięśnie szkieletowe poprzecznie prążkowane zbudowa¬ne makroskopowo z włókienek mięśniowych skupionych w regularne wiązki:
• pierwszorzędowe, skupiające 30 - 80 włókienek;
• drugorzędowe skupiające szereg wiązek pierwszorzędowych;
•trzeciorzędowe, zawierające szereg wiązek drugorzędowych.
Wiązki pierwszorzędowe otacza błona zwana śródmięsną, w której zlokalizowane są włosowate naczynia krwionośne. Wiązki drugorzędowe otacza omięsna wewnętrzna, w której z kolei zlokalizowane są większe naczynia krwionośne oraz przewody nerwo¬we. Wreszcie wiązki trzeciorzędowe otacza omięsna zewnętrzna, której elementy włók¬niste przechodzą w ścięgna stanowiące przyczepy do kości. Wielkość wiązek decydu¬je o ziarnistości mięsa widocznej gołym okiem.


13.    Budowa i rola tkanki łącznej.

Elementem spajającym wtókienka mięśniowe, pęczki wtókienek mięśniowych oraz całe mięśnie w anatomiczną całość jest tkanka łączna. Wypełnia ona przestrzenie mię¬dzy mięśniami i umożliwia ich unaczynnienie i unerwienie. Wreszcie tworzy smugi ścięgniste, ścięgna i przyczepy mięśniowe. Większość tkanek łącznych zbudowana jest z  dwóch zasadniczych składników, a mianowicie z komórek i substancji międzykomór¬kowej. Substancją międzykomórkową jest homogenna masa koloidalna o różnej kon¬systencji, od płynu do żelu, zawierająca wodę oraz kwaśne mukopolisacharydy i glikoproteidy. Substancja międzykomórkowa składa się z części włóknistej, czyli kształtowej i jednorodnej bezpostaciowej substancji podstawowej. Tkanka łączna odgrywa dużą rolę w gospodarce wodno-elektrolitycznej ustroju, ponieważ zawiera całą wodę poza komórkową i poza naczyniową, co łącznie daje 1/3 wszystkich płynów ustrojowych i sta¬nowi 75% masy tkanki łącznej. Jest ona także barierą między układem krwionośnym a komórkami ustroju, gdyż przechodzą przez nią wszystkie produkty przemiany materii. Składnikami włóknistymi tkanki łącznej są:
- włókna kolagenowe, których jest 99% ogólnej ilości włókien. Są one klejodajne o wytrzymałości na zerwanie rzędu 140 g na włókno o grubości około 15A. Składają się głównie z białka kolagenu;
- włókna elastynowe o zdolności rozciągania się rzędu 150% przy grubości kilku m, składające się w przewadze z białka elastyny. Jest ich mniej niż 1%.
-włókna retikulinowe, czyli siateczkowe. posiadające charakter gąbki. Jest ich około 0,1%,
Tkankę łączną dzielimy na zarodkową, siateczkowąi włóknistą. Tkanka zarodkowa występuje jedynie w okresie zarodkowym. Tkanka siateczkowa ma komórki o kształcie gwiaździstym z wypustkami, które łączą się między sobą tworząc przestrzenną siateczkę. Komórki te mają zdolność wytwarzania włókien retikulinowych. Z tkanki siateczkowej jest zbudowany miąższ organów wytwarzających elementy morfotyczne krwi. W tkan¬ce włóknistej, czyli właściwej, mieszczą się włókienka klejodajne i sprężyste. Jeżeli włókien tych jest mało, to nosi ona nazwę tkanki luźnej lub wiotkiej, zawierającej dużo istoty lub jak kto woli substancji bezpostaciowej, która wypełnia przestrzenie międzymięśniowe i łączy wiele organów wewnętrznych. W przypadku, gdy istnieje potrzeba ochro¬ny narządów przed uszkodzeniami mechanicznymi lub wzmocnienia ich połączeń, w tkance łącznej tworzy się więcej włókien o określonym ukierunkowaniu, czyli tzw. tkan¬ka łączna ukształtowana. Natomiast w przypadku, gdy tkanka łączna tworzy ścięgna, wówczas jej klejodajne włókienka kolagenowe układają się w równolegle przebiegające pęczki. Zawartość tkanki łącznej w mięsie wpływa na jego kruchość.


14.    Budowa włókna mięśniowego.

włókno mięśniowe – wielojądrzasta komórka zwierzęca kształtu cylindrycznego o lekko zawężonych i zaokrąglonych końcach.
budowa komórki (włókna mięśniowego)
*mitochondria (mitos – nić, chondrion – ziarenko, grudka)
-są źródłem przemian biochemicznych wytwarzających energię na drodze utleniania biologicznego
-zawierają liczne enzymy np. dehydrogenazy, oksydazy cytochromowe, adenozynotrifosfatazę mitochondrialną (APT-azę),
-enzymy te uczestniczą w pośmiertnej glikolizie
*lizosomy:
-zawierają wiele enzymów hydrolitycznych tj.: -katepsyny rozkładające białka, -kwaśną fosfatazę
-otoczone błoną lipoproteinową spełniają rolę układu trawiennego komórki
-po śmierci organizmu następuje uwolnienie enzymów, po czym mogą one uczestniczyć w procesie dojrzewania mięsa
>skupiska lipidowe, sacharydowe (glikogen) lub białkowe
>hemoglobina, mioglobina, bilirubina, biliwerdyna i melaniny
*retikulum endoplazmatyczne (siatka śródplazmatyczna lub retikulum sarkoplazmatyczne)
-układ błon i szczelin w cytoplazmie, zwany także ergoplazmą
-w jego skład wchodzą między innymi
>rybosomy – syntetyzują białka wydzielanie później przez komórkę będące cząstkami rybonukleoproteidów
>inne twory retikulum – biorą udział w przemianach sacharydów lub sterydów (cholesterolu)
*jądra komórkowe
-zawierają nukleoproteidy, które są siedzibą kodów genetycznych
-wykazują one aktywność różnych enzymów, głównie związanych z metabolizmem kwasów nukleinowych
*mikrofilamenty (miofilamenty)
-są to kurczliwe białka wchodzące w skład miofibryli
-głównymi rodzajami mikrofilamentów są cząsteczki miozyny i aktyny
*u kurcząt mięśnie piersiowe są odpowiednikiem schabu
*wartość mięsa zależy od tego, jaka tkanka jest w przewadze (od wzajemnych proporcji tkanek)


15.    Różnica między włóknami białymi i czerwonymi.

Różnice między włóknami białymi a czerwonymi:
WŁÓKNA BIAŁE    WŁÓKNA CZERWONE
2 x większe    Mniejsze
2 x więcej zawartości glikogenu   
Więcej tkanki łącznej   
Mniej tłuszczu    Więcej tłuszczu
Przemiany beztlenowe glikolityczne    Przemiany tlenowe – glikolityczne
Taka sama ilość ATP-azy
Aktywność miozyny 2,5 krotnie mniejsza   
Szybszy przebieg glikolizy    Wolniejszy przebieg glikolizy
Stężenie poubojowe słabe   
Czas stężenia krótszy   
Ustępowanie stężenia poubojowego szybsze   
Mioglobiny mniej   
pH po uboju niższe   


16.    Przemiany egzogenne w mięsie.

Egzogenne zmiany poubojowe mięsa:
*rozpad gnilny mięsa może nastąpić w oparciu o enzymy egzogenne pochodzenia mikrobiologicznego >bakterie >grzyby >drożdże >pleśnie
*rozwój mikroflory wymaga obecności pewnych połączeń organicznych, głównie aminokwasów
*mięso jest dobrym środowiskiem rozwoju mikroflory
*obecność i rozwój drobnoustrojów obniża wartość odżywczego mięsa, powoduje niekorzystne zmiany sensoryczne
*niektóre bakterie tlenowe powodują fluorescencję, plamista pigmentację
*w trakcie przechowywania, przerobu lub obrotu mięso może ulec zakażeniu bakteriami chorobotwórczymi
*na mięsie mogą rozwijać się pleśnie, drożdże (pleśnie wywołują głębokie lub powierzchniowe odbarwienia lub zmiany zapachu i smaku
*rozwój pleśni może być przyczyna obniżenia trwałości i jakości mięsa oraz prowadzić do zatruć

17.    Przemiany endogenne w mięsie.

Endogenne przemiany poubojowe:
1.    węglowodanów
2.    białek
    miofibrylarne
    sarkoplazmatyczne (dojrzewanie mięsa, denaturacja, proteoliza)
    łącznotkankowe
3.    tłuszczu (zmiana konsystencji)
4.    związków wysokoenergetycznych (stężenie pośmiertne – rigor mortis) ATP – dostarcza energii do skurczy i rozkurczy miozyny i aktyny, gdy ubywa do 1/3 ATP nie ma rozkurczu

Zmiany endogenne są wynikiem ustania krążenia krwi w mięśniu co powoduje spadek potencjału oksydo – redukcyjnego, zmianie równowagi osmotycznej i kwasowo – zasadowej. Zmianom tym towarzyszy spadek temperatury. Tkanka mięśniowa jest w stanie tylko początkowo zachować zdolność przemiany materii. Powoli wygasają procesy anaboliczne, a reakcje nabierają charakteru katabolicznego.

Etapy przemian endogennych:
    przemiany glikogenu po uboju (glikoliza) (zmiany odczyny mięśni)
    przemiany w okresie stężenia pośmiertnego (rigor mortis)
    zmiany zachodzące podczas dojrzewania mięsa
-denaturacja białek mięśniowych
-proteoliza
-przemiany tłuszczów
-zmiany siły wiązania wody
-zmiany właściwości mięsa podczas dojrzewania
    zmiany zachodzące podczas autolizy (samozniszczenia mięsa)

Glikoliza – przemiany glikogenu po uboju
*za życia czynności organizmu wymagające energii przebiegają przez:
-spalanie glukozy (glikogenu)
-przy obecności tleny glikogen rozkłada się do CO2 i wody, proces przebiega przez wiele reakcji enzymatycznych, wyróżnić można 2 fazy:
>beztlenową (rozbudowa do kwasu pirogronowego)
>tlenową (rozbudowa kwasu pirogronowego do CO2 i wody)
*po uboju:
-polegają na jego katabolicznej rozbudowie, zachodzącej bez dostępu tlenu, kończą się utworzeniem kwasu mlekowego (zakwaszenie)
W mięśniu znajduje się niewielki zapas tlenu w postaci oksymioglobiny, po jego wyczerpaniu (co następuje szybko) tworzą się warunki beztlenowe.
Powstawanie ATP, jego rozpad i odtwarzanie podczas skurczu mięśni.
Beztlenowa glikoliza jest mało wydajna (10% cyklu Kresa), umożliwia to jednak resyntezę ATP – źródła energii dla kontrakcji mięśni.

18.    Przemiany poubojowe.

Zmiany poubojowe
Mięso jest przekształconą żywą tkanką mięśniową, która na skutek przeprowadzonego uboju stopniowo zamiera, traci swoje dynamiczne funkcje przechodząc przez różne stadia przemian poubojowych.
Przemiany poubojowe
Zmiany są wynikiem ustania krążenia krwi w mięśniu, co powoduje, że:
*ustaje zaopatrzenie mięśni w tlen i substraty metaboliczne
*brak odprowadzania z mięśni produktów przemian: kwasu mlekowego, kwasu pirogronowego pirogronowego innych
W rezultacie następuje:
-spadek potencjału oksydo-redukcyjnego
-zmiana równowagi osmotycznej i kwasowo-zasadowej
-ustanie sterowania neuro-hormonalnego
-zmianom tym towarzyszy wzrost lub spadek temperatury
-tkanka mięśniowa, tylko początkowo jest w stanie zachować swoją dotychczasową przemianę materii
-wygasają procesy anaboliczne
-reakcje nabierają charakteru katabolicznego
Podział przemian poubojowych ze względu na czas (punktem odniesienia jest ubój)
-przemiany zachodzące za życia (in vivo) decydują o szybkości i charakterze zmian poubojowych
-przemiany przeżyciowe (in vitro) zapoczątkowane (in vivo) w momencie uboju, biegną od początku rigor mortis
-przemiany podczas rigor mortus rozpoczęte in vitro i początkujące procesy dojrzewania mięsa
-przemiany podczas dojrzewania mięsa zapoczątkowane w okresie rigor mortis, przebiegające poprzez pełne jego rozwinięcie, stopniowe ustępowanie i kończące się z chwilą rozpoczęcia autolizy
-przemiany podczas autolizy mięsa
-przemiany egzogenne (gnicie) pod wpływem mikroflory
Podział przemian poubojowych ze względu na udział enzymów
*endogenne – zachodzą przy udziale:
-własnych zasobów substratowych
-własnych enzymów, kofaktorów, donatorów i akceptorów elektronów
*egzogenne – zachodzą przy udziale:
-zasobów substratów mięśni
-aparatu enzymatycznego pochodzenia pozamięśniowego, głównie bakteryjnego







19.    Różnica między przemianami ezogennymi i endogennymi.

Przyczyny         Rodzaj zmian    Wpływ:
Endogenne     Enzymy tkankowe    Rigor mortis
Dojrzewanie
Rozkład autolityczny    +
+
-
Egzogenne    Enzymy pochodzenia bakteryjnego    Rozkład gnilny    Tlenowy
Beztlenowy    -
-
        Zmiany barwnikowe
Zmiany zapachowe
Fermentacja mleka
Zakażenie bakteriami chorobotwórczymi
Zakażenie laseczką jadu kiełbasianego
Oszronienie     -
-
+/-
-
-
-
    Drożdże
Pleśnie    Oszronienie
Pleśnie    -
+/-


20.    Glikoliza poubojowa.

Glikoliza – przemiany glikogenu po uboju
*za życia czynności organizmu wymagające energii przebiegają przez:
-spalanie glukozy (glikogenu)
-przy obecności tleny glikogen rozkłada się do CO2 i wody, proces przebiega przez wiele reakcji enzymatycznych, wyróżnić można 2 fazy:
>beztlenową (rozbudowa do kwasu pirogronowego)
>tlenową (rozbudowa kwasu pirogronowego do CO2 i wody)
*po uboju:
-polegają na jego katabolicznej rozbudowie, zachodzącej bez dostępu tlenu, kończą się utworzeniem kwasu mlekowego (zakwaszenie)
W mięśniu znajduje się niewielki zapas tlenu w postaci oksymioglobiny, po jego wyczerpaniu (co następuje szybko) tworzą się warunki beztlenowe.
Powstawanie ATP, jego rozpad i odtwarzanie podczas skurczu mięśni.
Beztlenowa glikoliza jest mało wydajna (10% cyklu Kresa), umożliwia to jednak resyntezę ATP – źródła energii dla kontrakcji mięśni.

21.    Stężenie pośmiertne-Rigor mortis.

STĘŻENIE POŚMIERNE (Rigor mortis):
Zjawiska zachodzące post mortem zachodzą pod wpływem tych samych enzymów, ale działających w innych warunkach;
Mechanizm stężenia pośmiertnego jest podobny do skurczu mięśni za życia;
Rigor mortis związany jest z zanikiem ATP;
Rozkład ATP powoduje ATP-aza sarkoplazmatyczną;
ATP-aza nie miozynowi nie działa przy braku bodźców nerwowych;
Rigor mortis przebiega początkowo powoli (faza powolna), później szybkość wzrasta (faza szybka).
Fazowość jest wynikiem regeneracji ATP:
    odbudowa ATP jest po śmierci zwierzęcia ograniczona;
    warunki nie pozwalają na wykorzystanie cyklu Krebsa;
    poziom ATP stale opada i następuje faza szybka.
Wystąpienie Rigor mortis jest niezależne od pH (występuje nawet przy niskim).

Stężenia pośmiertne:
*pojawia się między 3-12 godziną po śmierci
*osiąga swój szczyt po ok. 18 godzinach (mięso wieprzowe), następnie powoli ustępuje
*jego przebieg zależy od:
-gatunku zwierzęcia (u trzody chlewnej /występuje po uboju/, zdrowych, nie zmęczonych i nie zestresowanych zwierząt po ok. 12 godzinach)
-rodzaju mięśnia (szybciej i silniej ulegają mięśnie, które in vivo wykonują największą pracę, rigor mortis pojawia się kolejno w mięśniach: serca, języka, głowy, karku, kończyn przednich, kończyn tylnych oraz grzbietu i w tej samej kolejności ustępuje)
*stanu fizjologicznego zwierzęcia przy uboju – tusze zwierząt zestresowanych szybciej wchodzą w rigor mortis
*stanu zdrowia i kondycji zwierzęcia
*temperatury środowiska (szybkość jest wprost proporcjonalna do temperatury)



22.    Dojrzewanie mięsa.

Dojrzewanie mięsa:
*z chwilą jego pełnego rozwinięcia rigor mortis rozpoczyna dojrzewanie mięsa
*odbywa się przez rozwinięcie przemian:
-węglowodanów - rozpoczętych in vivo i zachodzących podczas rigor mortis
-nukleotydów - rozpoczętych in vitro i prowadzących do powstania rigor mortis
-białek - rozpoczętych w chwili pełnego rozwinięcia rigor mortis
*prowadzi do rozwoju właściwości fizyko-chemicznych fizykochemicznych sensorycznych mięsa.
Dzięki procesom zachodzącym w czasie dojrzewania mięsa kształtują się właściwości fizyczno-chemiczne i sensoryczne mięsa.
Zmiany zachodzące podczas dojrzewania mięsa – można wyróżnić 4 grupy przemian:
*denaturacja koloidów białkowych
*proteoliza białek mięśniowych
*zmiana siły i zdolności wiązania wody
*przemiany tłuszczów

Zmiany dojrzałości mięsa pod wpływem dojrzewania:
*dojrzewanie podnosi przydatność konsumpcyjną mięsa
*powoduje zmiany właściwości sensorycznych mięsa
*surowy mięsień nie wykazuje zdecydowanego profilu smakowo-zapachowego, wykształcają go dopiero przemiany nukleotydów, węglowodanów, białek i tłuszczów. Powstają prekursory lub związki smakowo-zapachowe takie jak: kwas inozynowy, glukoza, fosforany nieorganiczne, kwas mlekowy, szereg wolnych aminokwasów, wolne kwasy tłuszczowe, NH3, H2S, merkaptany i elektrolity.
*nawet w dojrzałym mięsie aromat nie jest w pełni rozwinięty
*właściwy zapach i smak powstają w trakcie zabiegów termicznych w wyniku wzajemnego oddziaływania prekursorów i wytwarzaniu nowych związków.
*kształtowanie się właściwości smakowo-zapachowych nie jest w pełni znane i dlatego brak kryteriów stopnia dojrzałości; mogłoby nim być zawartość hypoksantyny (produkt degradacji nukleotydów), za optimum uważa się poziom hypoksantyny 1,5-2,0 μm/g mięsa;
*wpływ dojrzewania zaznacza się a zmianach tekstury (kruchość, soczystość), po zabiegach termicznych prowadzonych tuż po uboju jest twarde i łykowate; stan taki pogłębia się w czasie rigor mortis.
*mięso staje się kruche w następstwie proteolizy
*utworzenie się kruchości wynika z:
1) rozpadu białek sarkoplazmy do peptydów peptydów aminokwasów
2) rozluźnienia struktury białek miofibryli na skutek:
-zniszczenia sieci sarkoplazmatycznej
-dysocjacji sarkomerów

23.    Autolityczny rozkład mięsa.

Autoliza mięsa
*prowadzi do samozniszczenie się tkanki mięsnej
*jest kontynuacją proteolizy białek i przemian tłuszczu
-hydrolizy chemicznej i enzymatycznej, autooksydacji
*troską technologów jest stworzenie takich warunków magazynowania mięsa, aby zapobiegły autolizie pozwoliły na przedłużenie przydatności spożywczej i przetwórczej mięsa.
*poziom technicznego wyposażenia, intensywne metody utrwalania oraz przetwarzania mięsa w dobie obecnej wyeliminowały zagrożenie autolizy mięsa
Do objawów autolizy mięsa zaliczamy: mokrą powierzchnię przekroju mięśni, teksturę mało spoistą i kleistą, zapach kwaśny, duszący z wyczuwalnym udziałem amoniaku i siarkowodoru, nieprzyjemny kwaśny smak, dużą zawartość związków rozpuszczalnych w wodzie świadczącą o daleko posuniętych przemianach białek.
Należy zwrócić uwagę na czynniki stymulujące autolizę: wysoka temperatura, nadmierne zawilgocenie. Aby zapobiec autolizie należy: szybko i głęboko schłodzić tusze, obsuszyć ich powierzchnię, unikanie stykania się tusz w chłodni.

24.    Gnicie mięsa.

Do zmian poubojowych pochodzenia egzogennego należy rozkład gnilny. Gnicie mięsa na powierzchni jest wynikiem zakażenia poubojowego, którego przyczyna są: mechaniczne uszkodzenie powierzchni tuszy, ponacinanie, pomiażdżenie, strzępki tkanki mięśniowej, wybroczyny i wylewy krwawe, zabrudzenia krwią.
Pojawienie się śluzu na powierzchni mięsa jest pierwszym objawem rozkładu gnilnego, który powodują bakteryjne enzymy proteolityczne. Powierzchniowy rozkład gnilny powstaje więc w warunkach tlenowych. Natomiast w grubych mięśniach, w okolicach przykostnych, węzłów chłonnych i większych naczyń krwionośnych (przy uboju zwierząt nie wypoczętych, wygłodzonych i źle wykrwawionych) powstaje rozkład gnilny głęboki, który ma charakter beztlenowy. Powstające gazy i niskocząsteczkowe produkty rozkładu nadają mięsu zapach kwaśno-gnilny, przenikliwy i odrażający.

Rozpad gnilny mięsa może nastąpić w oparciu o enzymy egzogenne pochodzenia mikrobiologicznego.
Rozwój mikroflory wymaga obecności połączeń organicznych, głównie aminokwasy.
Mięso jest dobrym środowiskiem rozwoju mikroflory.
Obecność i rozwój drobnoustrojów obniża wartość odżywczą mięsa, powodując niekorzystne zmiany sensoryczne

25.    Uboczne artykuły rzeźne.

Jadalne: krew, podroby, serce, wątroby. Śledziony, nerki, płuca, flaki, jelita na osłonki naturalne
Artykuły uboczne niejadalne: z zatem surowce bez wartości odżywczej jak rogowizna, szczecina, sierść, pierze.
Artykuły mieszane: surowce o mniejszej wartości odżywczej, a więc takie, które można spożywać, jednak ich spożywcze wykorzystanie nie jest opłacalne i można je zagospodarować znacznie pożyteczniej, a mianowicie: skóry, surowce farmaceutyczne, biopreparaty.
Tkanki tłuszczowe mające dużą wartość energetyczną.

26.    Zasadnicze artykuły rzeźne.

Podstawowy surowiec dla przemysłu mięsnego, zwierzęta rzeźne przeznaczone na ubój celem uzyskania artykułów rzeźnych
1) zasadniczych
-tusze, półtusze, ćwierćtusze
-wyręby zasadnicze, mięso i tusze zwierzęce

27.    Podroby.

Podroby:
Skład aminokwasowy podrobów jest zbliżony do mięsa, zawierają mniej metioniny, histydyny i argininy.
Cenne podroby
–wątroba, do spożycia przeznacza się wątroby cielęce, wieprzowe i drobiowe, pozostałe do produkcji kiszek, pasztetów, krew
Pozostałe podroby:
-mózgi do spożycia lub przerobu na kiszki
-nerki do spożycia lub produkcji rolad i wędlin podrobowych
-serca i języki do spożycia i na przetwory
-płuca do produkcji wędlin podrobowych
-żołądki świń oraz żwacze i trawieńce bydła dorosłego przeznacza się na cele kulinarne (flaki)
-śledziony, wymiona, głowy, nogi do przetwórstwa
-surowce osłonkowe – do produkcji wędlin z jelit wieprzowych, bydlęcych, owczych, końskich, żołądków wieprzowych i pęcherzy
-surowce kolagenowe – skóry (przemysł grabarski, skórzany), ścięgna, części chrzęstne, kleje, żelatyna spożywcza.

28.    Surowce na biopreparaty.

Biopreparaty
-surowiec podpuszczkowy – trawieńce cieląt
-surowiec pepsynowy – śluzówka żołądka różnych gatunków
-żółć
-przysadka mózgowa – od bydła, świń i koni
-szyszynka – od bydła i świń
-tarczyce – od bydła, świń i koni
-grasica – od cieląt
-trzustka – od świń i cieląt
-nadnercza
-rdzeń kręgowy

29.    Przemiany poubojowe w artykułach ubocznych.






30.    Źródła zakażenia mięsa.

*przewód pokarmowy – treść pokarmowa zawiera duże ilości zróżnicowanych drobnoustrojów, część jej to mikroflora stacjonarna biorąca udział w trawieniu, a pozostała doprowadzana wraz z karmą. Obecność drobnoustrojów w przewodzie pokarmowym łączy się z równoczesnym zakażeniem narządów wewnętrznych, gdyż w trakcie procesu trawienia, z zwłaszcza podczas przyswajania pokarmu, część drobnoustrojów przenika przez ściankę przewodu pokarmowego do krwi. Układ obronny ustroju, tak humoralny jak i tkankowy, powoduje zniszczenie wynikających z przewodu pokarmowego drobnoustrojów. Dochodzi niekiedy jednak do stanów określonej bakteriemii potrawiennej, a czynnikami potęgującymi ten stan są choroby oraz niespecyficzne bodźce stresowe. Podstawowym warunkiem higienicznym jest więc poddawanie ubojowi zwierząt zdrowych, nie zestresowanych i nie zmęczonych.
*ubój zwierząt – związane jest głównie z wykrwawianiem zwierząt. Drobnoustroje bowiem przedostają się do mięśni przez ranę ubojową w wyniku zassania ich wraz z krwią, która uległa zakażeniu po zetknięciu się ze skórą zwierzęcia, nożem ubojowym oraz otoczeniem.
*szok ubojowy – jest przyczyną uwalniania drobnoustrojów z układu siateczkowo – śródbłonkowego obecnych w organizmie jeszcze za życia zwierzęcia oraz przechodzenie drobnoustrojów z przewodu pokarmowego do krwi, a stany te potęgują jeszcze niewłaściwe zabiegi poubojowe.
*obróbka poubojowa – możliwość przeniesienia drobnoustrojów na powierzchnię tuszy ze skóry lub racic zwierzęcia. Otwarcie przewodu pokarmowego lub zanieczyszczenie kałem powodować może poważne zakażenie mięsa.
*przerób technologiczny i dystrybucja – zakażenie może wynikać z kontaktu rąk personelu oraz siadania bakterii z powietrza. Najpoważniejszym jednak czynnikiem wzrostu populacji drobnoustrojów jest rozdrabnianie mięsa, gdyż wówczas bakterie zlokalizowane na jego powierzchni zostają przemieszczone do całej masy przerabianego farszu.